L’assunzione di proteine è diventata uno dei fattori più influenti per la comunità scientifica quando si parla di composizione corporea
Maggiore massa muscolare durante una dieta ipocalorica (1) o una riduzione dell’appetito (2) (e quindi delle calorie consumate) sono alcuni degli effetti positivi dimostrati aumentando l’assunzione di proteine nella dieta.
Tuttavia, il tema delle proteine è molto ampio e dibattuto, sorgendo dubbi come:
- Quanti grammi di proteine sono ottimali,
- Che tipo di proteina dobbiamo consumare e, quella che crea più discordia,
- Come dividere l’assunzione di proteine nei diversi pasti.
Il mito di assorbire 30 g per pasto
Come molti saprete, la proteina che ingeriamo attraverso gli alimenti viene digerita nel nostro tratto digestivo dando origine ad amminoacidi o di- e tripeptidi (unioni di due o tre amminoacidi).
Se ricordate il mio articolo sui peptidi, spiegavo che l’assunzione di proteina idrolizzata ha una velocità di assorbimento maggiore rispetto alle altre proteine poiché i di- e tripeptidi vengono assorbiti tramite un altro tipo di recettori (specificamente attraverso PEPT1) (3), evitando la saturazione dei recettori comuni, che sono sodio-dipendenti.
Ovviamente, lo svuotamento gastrico ha un grande impatto sulla velocità di assorbimento dei diversi amminoacidi
Questo fenomeno ha portato molti a ossessionarsi nel cercare il modo più veloce per assumere il loro frullato post-allenamento durante la finestra anabolica, un tema che ho trattato recentemente.
Assorbimento dei nutrienti
L’assorbimento dei nutrienti da parte del nostro organismo è un processo molto efficiente
Parliamo di un assorbimento vicino al 95% (6), mentre il restante 5% viene solitamente utilizzato dalla nostra flora batterica o espulso con le feci.
Un chiaro esempio si osserva confrontando gli effetti di fare un solo pasto al giorno rispetto a 3 (4).
Assorbimento degli amminoacidi
Nel caso degli amminoacidi, una grande parte viene trattenuta (circa il 30-50%), con preferenza per due amminoacidi in particolare: Glutammina e Aspartato (forma in cui si può trovare l’acido aspartico).
Quando il nostro corpo non riceve proteine o l’assunzione di glucosio è molto bassa, le nostre cellule intestinali iniziano a rilasciare amminoacidi affinché vengano utilizzati (5), evitando di dover ricorrere alla massa muscolare.
Tranquillo, perdere muscolo è più difficile di quanto si pensi…
Come dicevo sopra, il nostro organismo è una delle macchine più intelligenti che esistano, e l’intestino non fa eccezione.
Quando l’assunzione proteica è molto elevata, l’assorbimento degli amminoacidi risulta limitato (per saturazione nel trasporto verso l’interno), aumentando la quantità di amminoacidi che fluiranno nel colon.
Come si può dedurre, ridurre l’assunzione di proteine a un solo pasto, non è l’ideale per chi ha la mucosa intestinale danneggiata, poiché ostacolerà la corretta assimilazione degli amminoacidi.

Schema del “pool” di amminoacidi a livello intestinale
Utilizzo della proteina
Vista la questione dell’assorbimento, arriva quella dell’utilizzo (da qui la differenza che ho sottolineato prima). L’utilizzo degli amminoacidi dipende in gran parte da due fattori:
- La qualità della proteina
- Il tipo di proteina (veloce VS lenta)
Qualità della proteina
Nel primo caso, la qualità della proteina determina la maggiore o minore ritenzione di amminoacidi a livello intestinale, un classico esempio è il confronto tra soia VS caseina o Whey Protein – Tutta la verità sulla proteina del siero.
Confrontando queste proteine, si osserva che la proteina di soia si trasforma in urea, mentre la caseina tende ad aumentare la sintesi proteica, riducendo la produzione di urea (9).
Sebbene entrambe le proteine riducano la degradazione proteica (quello che comunemente si chiama catabolismo), il valore biologico della proteina determina la maggiore o minore sintesi proteica a livello muscolare (e sistemico), risultando superiore per proteine come la WHEY rispetto a quelle di origine vegetale come la soia.
Tipo di proteina
Nel secondo caso, la velocità della proteina influisce anch’essa sull’utilizzo degli amminoacidi. Come molti sapete, la proteina WHEY è una proteina veloce, quindi aumenta rapidamente i livelli di amminoacidi nel flusso sanguigno, a differenza di una proteina lenta come la caseina, che rilascia amminoacidi in modo molto più prolungato.
Così, se una persona consuma poca proteina, le sarà più utile la caseina perché mantiene il bilancio dell’azoto positivo per più ore (10), come si vede nell’immagine sotto.

La caseina mantiene i livelli di leucina più a lungo. Grafico adattato da S.Espinar da Boirie et al.
Tuttavia, dobbiamo essere consapevoli che nessuno fa un solo pasto al giorno (eccetto alcuni che praticano il digiuno intermittente), quindi non è una situazione reale.
Conclusioni
Riassumendo, la maggior parte degli esperti concorda che maggiore è la presenza di amminoacidi nel sangue, maggiore sarà la sintesi proteica muscolare e, quindi, maggiore sarà la massa muscolare ottenuta
Una verità a metà:
- È vero che la presenza di amminoacidi a livello muscolare è un fattore chiave per la crescita muscolare, ma non è il più importante
- Alcuni studi (11) mostrano che la quantità di amminoacidi intracellulari non è correlata a una maggiore sintesi proteica (sì, hai letto bene) perché si saturano facilmente
Origine del Mito
La quantità alla quale si massimizza questo “ambiente anabolico” è, approssimativamente, 30 g
Da qui la confusione con l’assorbimento e la nascita del mito che si possano assorbire solo 30 g di proteine per pasto, cosa smentita da questo articolo.
Infatti, concentrare la maggior parte delle proteine in un solo pasto può essere un’opzione per le persone anziane, poiché è stato osservato che assumere l’80% delle proteine in un solo pasto migliora la massa muscolare (12).
Questo non va esteso alla popolazione sana o sportiva, da qui la mia raccomandazione di dividere l’assunzione di proteine in almeno 3 pasti (per comodità), potendo aumentare per motivi di sazietà (non dimenticare che la proteina è il macronutriente più saziante).
Un saluto!
Fonti
- Effetti di diete ad alto contenuto proteico sulla massa magra e sintesi proteica muscolare dopo perdita di peso: uno studio randomizzato controllato. Pasiakos SM
- Una dieta ad alto contenuto proteico induce riduzioni sostenute dell’appetito, dell’assunzione calorica ad libitum e del peso corporeo nonostante cambiamenti compensatori nelle concentrazioni plasmatiche di leptina e grelina. David S Weigle
- L’assorbimento mediato da PEPT1 di dipeptidi migliora l’assorbimento intestinale di amminoacidi tramite il sistema di trasporto b. Wenzel U1, Meissner B, Döring F, Daniel H.
- Impatto della riduzione della frequenza dei pasti senza restrizione calorica sulla regolazione del glucosio in uomini e donne sani di mezza età con peso normale. Olga Carlson, Bronwen Martin, Kim S. Stote, Erin Golden.
- Effetto dell’attività fisica e del digiuno sulla proteolisi intestinale e epatica nel cane. Halseth AE1, Flakoll PJ, Reed EK, Messina AB, Krishna MG, Lacy DB, Williams PE, Wasserman DH.
- Aumento della ritenzione intestinale di amminoacidi dall’aggiunta di carboidrati a un pasto. Deutz NE1, Ten Have GA, Soeters PB, Moughan PJ.
- Cinetica di assorbimento di amminoacidi, peptidi e proteine intere. Gabriella A.M. Ten Have, Marielle P. K.J. Engelen, Yvette C. Luiking, e Nicolaas E.P. Deutz
- La funzione di risparmio proteico dell’intestino e la qualità della proteina alimentare. P. B. SOETERS
- I pasti a base di caseina e proteine di soia influenzano differentemente il metabolismo proteico sistemico e splancnico in soggetti sani. Luiking YC1, Deutz NE, Jäkel M, Soeters PB.
- Proteine dietetiche lente e veloci modulano diversamente l’accumulo proteico postprandiale. Boirie Y1, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrère B.
- La sintesi proteica muscolare umana è modulata dalla disponibilità extracellulare, non intramuscolare, di amminoacidi. Bohe J, Bajo A, Wolfe RR, Rennie MJ.
- Impatto dell’alimentazione a impulsi proteici sulla massa magra in pazienti anziani malnutriti o a rischio: uno studio randomizzato controllato. Bouillanne O1, Curis E, Hamon-Vilcot B, Nicolis I, Chrétien P, Schauer N, Vincent JP, Cynober L, Aussel C.
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