In questo articolo ti spieghiamo tutto quello che devi sapere sull’aminoacido essenziale L-Fenilalanina.
Indice
Cos’è la L-fenilalanina
La L-fenilalanina è un aminoacido, cioè, un’unità che compone le proteine.
Dal punto di vista funzionale è un nutriente essenziale, un aminoacido indispensabile, perché il nostro organismo non ha la capacità di sintetizzarlo a livello endogeno.
È per questo motivo che è necessario il consumo con l’alimentazione o attraverso un aiuto ergogenico per prevenire l’insorgenza di cachessia.
Figura I. Reppresentazione grafica del processo di cachessia.
Carenza fenilalanina
Soffire di cachessia esclusivamente per un insufficienza di L-fenilalanina è praticamente impossibile, infatti non è riportato nella letteraruta scientifca salvo nel caso di pazienti con nutrizione parentale in assenza di questo aminoacido.
La cachessia e in generale la malnutrizione proteica , si verifica a causa di uno scarso consumo di proteine in generale, non di uno aminoacido specifico.
Tuttavia, la fenilalanina no solo è un aminoacido essenziale per la sintesi proteica, in quanto svolge un ruolo molto importante per la sintesi catecolamine a livello endocrino. La sue caratteristiche e la sua struttura chimica le conferiscono qualità peculiari e molto interessanti rispetto ad altri aminoacidi.
Dove posso trovare fenilalanina
La L-fenilalanina è presente praticamente nella totalità delle fonti alimentari proteiche:
- Carni (manzo, pollo, maiale).
- Pesce.
- Latte e derivati.
- Uova.
- Prodotti di soia (proteine, farine e tofu).
- Alcuni tipi di frutta secca contengono piccole concentrazioni di questo aminoacido.
Aspartame e fenilalanina
Un fatto curioso è che una delle fonti alimentari di L-fenilalanina è l’ aspartame.
Chiaramente, questo elemento è molto presente nelle società e industrializzate, come negli Stati Uniti, dove il consumo di aspartame è molto elevato.
Figura II. Scomposizione della struttura chimica dell’aspartame, un dipeptide di estere metilico.
Tuttavia, un adulto medio assume circa 5g di L-fenilalanina al giorno, mentre quantità raccomandata sulla base di una dieta isoenergetica per un uomo medio è di 8g al giorno (HDMB, s.f.)
Nonostante la presenza di fenilalanina negli alimenti di uso comune, sembra il nostro consumo non sia sufficiente per soddisfare le proporzioni stabilite per questo aminoacido.
Figura III. Raccomdazioni per il consumo di aminoacidi (g/kg/giorno) in funzione dell’età.
Figura IV. Reppresentazione grafica del processo di conversione (idrossilazione) di L-fenilalanina in L-tirosina.
A cosa serve la L-fenilalanina
Sintesi proteica muscolare
Qualsiasi aminoacido che appartiene al gruppo degli aminoacidi proteinogenici che codificano il nostro genoma possono e vengono utilizzati per la sintesi proteica nei tessuti dell’organismo, compreso il tessuto muscolare.
Figura V. Rappresentazione grafica dei 20, attualmente proposti come 22, aminoacidi proteinogenici.
Tra questi, gli aminoacidi essenziali sono specialmente sensibili a questo processo.
Infatti, il resto degli aminoacidi possono essere sintetizzati a partire da altri, mentre gli aminoacidi essenziali non possono essere creati ex novo.
È per questo motivo che devono essere obbligatoriamente assunti per via esogena, perché in caso contrario potremmo innescare un processo catabolico causato dall’ottenimento di queste sostanze a partire dalle proteine.
Figura VI. Rappresentazione grafica delle categorizzazione funzionale degli aminoacidi in essenziali/non essenziali.
È quindi fondamentale garantire il consumo di tutti gli aminoacidi sia essenziali che non essenziali. Vi ho lasciato una tabella che indica le quantità raccomandate per questi aminoacidi, con cui potrete verificare se con la vostra dieta potete soddisfare il fabbisogno.
Sintesi delle catecolamine
La L-fenilalanina è l’aminoacido di partenza nel processo di sintesi delle catecolamine.
Tecnicamente, l’aminoacido che inizia il processo è la L-tirosina, ma dato che fenilalanina viene convertita in tirosina si potrebbe dire che questo è il “primo passo funzionale”.
Questo processo avviene nel fegato, attraverso l’azione dell’enzima fenilalanina idrossilasi.
Figura VII. Processo di sintesi delle catecolamine.
Da qui in poi, la tirosina si dirige ai neuroni dopaminergici e noradrenergici del sistema nervoso centrale, ai nervi simpatici e ai feocromocitomi surrenali e ai paragangli posti nella periferia per sintetizzare la L-dopa, che genera dopamina e questo a sua volta epinefrina e norepinefrina.
Tutto questo processo ha importanti implicazioni neurometaboliche specifiche per ogni ormone sintetizzato, cioè la dopamina ha un ruolo nel sistema limbico e in altre strutture corticali ed sottocorticali sulla regolazione emotiva.
Figura VIII. Reppresentazione grafica semplificata del meccanismo di produzione di dopamina e serotonina e i suoi effetti centrali.
Le funzioni dell’ adrenalina e della noradrenalina, invece, sono caratterizzate dalla stimolazione del sistema nervoso simpatico, mediate da recettori adrenergici che modulano la contrazione / rilassamento dei muscoli lisci, aumentano la lipolisi, attivando il sistema SRAA ecc.
Figura IX. Principali effetti dell’antagonismo dei recettori alfa e beta adrenergici in diversi tessuti.
Questo è il motivo per cui la L-fenilalanina svolge un ruolo in processi come la lipolisi (primo passo nella “combustione di grassi”); perché a partire da questo aminoacido vengono sintetizzati gli ormoni responsabili di questo effetto.
Le prove al rispetto sono un po’ contraddittorie, soprattutto perché l’enzima che limita la sintesi della catecolamina è la tirosina idrossilasi, e quando un precursore viene consumato, la sua attività non viene influenzata.
Ciò nonostante, interventi come quelli di Ueda et al. (2017) mostrano un aumento acuto delle concentrazioni plasmatiche di glicerolo, un esempio di idrolisi dei trigliceridi intracellulari della gocce lipidiche (lipid droplets) degli adipociti, e quindi della lipolisi.
Regolazione del senso di sazietà
Forse questa è tra le proprietà più singolari e notevoli di questo aminoacido:
La fenilalanina è un nutriente altamente saziante.
Ciò è dovuto all’influenza che ha sulla secrezione di colecistochinina (CKK), un ormone peptidico prodotto nel duodeno e che regola alcuni processi di digestione, tra cui la regolazione della velocità di svuotamento gastrico.
Grazie a questo effetto, la colecistochinina è stata proposta come soppressore dell’appetito (Johnson, 2013); il vero ormone che antagonizza, grazie ai suoi meccanismi, l’azione della grelina anche più della liptina.
La colecistochinina è secreta in presenza di alterazioni meccaniche del volume gastrico, ovvero, è responsabile del senso di sazietà quando ci “riempiamo” di insalata, e condivide il meccanismo con PYY.
In aggiunta a questo, la secrezione di colecistochinina è molto sensibile alle concentrazioni di acidi grassi e aminoacidi persenti nel chimo nel suo passaggio per l’intestino.
Gli aminoacidi aromatici (come la fenilalanina, la tirosina, o il triptofano) sono più efficaci per aumentare la secrezione di CKK (Liddle, 1994), tra tutti, la fenilalanina sembra essere la più potente anche se non conosciamo con precisione i suoi meccanismi.
È stato dimostrato che modula le concentrazioni intracellulari di calcio negli enterociti nei modelli animali e, cosa ancora più importante, nell’uomo ha dimostrato di esercitare un effetto anoressigeno.
Figura X. Effetti sul consumo calorico dopo il consumo di L-fenilalanina (L-PA), D-fenilalanina (D-PA) e Placebo dopo un pasto ad libitum.
Il gruppo che aveva consumato L-fenilalanina prima del pasto raggiungeva il senso di sazientà molto prima, rispetto al gruppo che assumeva D-fenilalanina o placebo, di conseguenza il consumo energetico era inferiore.
Questi effetti sono stati raggiunti grazie ai cambiamenti nella secrezione di CKK nel gruppo L-fenilalanina, tuttavia, il gruppo che assumeva D-fenilalanina non sperimentava gli stessi cambiamenti.
Figura XI. Curva della secrezione di CKK dopo il somministro di L-fenilalanina (croci) e D-fenilalanina (rombi).
Come già sappiamo da anni, la chiralità e la configurazione stereoisomerica degli aminoacidi influiscono sul meccanismo d’azione, farmacocinetica e farmacodinamica.
L-Fenilalanina di HSN
Da HSN abbiamo realizzato uno screening della letteratura scientifica sull’uso della L-fenilalanina, e consideriamo che si tratta di un nutriente sufficientemente caratterizzato e con una forte evidenza negli esseri umani.
Seguendo la filosofia tradizionale della gamma HSNraw, abbiamo creato un prodotto di massima purezza, senza additivi che alterano il contenuto dell’integratore.
100% Vegan
Nella lista di ingredienti della nostra fenilalanina troverai:
L-fenilalanina (ottenuta da un processo di fermentazione vegetale). E nient’altro!
La denominazione “ottenuta da un processo di fermentazione vegetale” è dovuta al fatto che vogliamo rendere i nostri integratori accessibili a tutti, indipendentemente dalla condizione o posizione rispetto al consumo di determinati alimenti.
Per questo motivo, nei nostri prodotti troverai:
Figura XII. “In evidenza” di HSN, assenza di allergeni e idoneità per diete vegane e vegetariane.
Che indica:
Assenza di allergeni
Ci impegniamo sempre per selezionare materie prime della massima qualità e il più possibile privi di questi composti.
Prodotto adatto ai vegetariani e vegani
Da mesi ci dedichiamo all’eliminazione delle fonti animali dagli aminoacidi, utilizzando esclusivamente materie prime in gran parte procedenti da fonti di origine vegetale come il mais.
Massima purezza di origine vegetale! Di cos’altro abbiamo bisogno?
Fonti Bibliografiche
- Ballinger, A. B., & Clark, M. L. (1994). l-Phenylalanine releases cholecystokinin (CCK) and is associated with reduced food intake in humans: Evidence for a physiological role of CCK in control of eating. Metabolism, 43(6), 735–738.
- EFSA Panel on Dietetic Products, N. and A. (NDA). (2010). Scientific Opinion on the substantiation of health claims related to L phenylalanine and increased alertness (ID 708, 1629), enhancement of mood (ID 657), pain relief (ID 657) and improvement of memory (ID 658) pursuant to Article 13(1) of Regulation (EC) No 1924/2006. EFSA Journal, 8(10), 1748.
- Konturek, S. J., Radecki, T., Thor, P., & Dembinski, A. (1973). Release of Cholecystokinin by Amino Acids. Proceedings of the Society for Experimental Biology and Medicine, 143(2), 305–309.
- Matthews, D. E. (2007). An Overview of Phenylalanine and Tyrosine Kinetics in Humans. The Journal of Nutrition, 137(6), 1549S-1555S.
- National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. Phenylalanine, CID=6140.
- National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. Cholecystokinin, CID=16129670.
- Pacak, K., Timmers, H. J. L. M., & Eisenhofer, G. (2015). Pheochromocytoma. In J. L. Jameson, L. J. De Groot, D. M. de Kretser, L. C. Giudice, A. B. Grossman, S. Melmed, … G. C. B. T.-E. A. and P. (Seventh E. Weir (Eds.), Endocrinology: Adult and Pediatric (Vol. 2–2, pp. 1902-1930.e6).
- Pohle-Krauza, R. J., Navia, J. L., Madore, E. Y. M., Nyrop, J. E., & Pelkman, C. L. (2008). Effects of l-phenylalanine on energy intake in overweight and obese women: Interactions with dietary restraint status. Appetite, 51(1), 111–119.
- Wang, Y., Chandra, R., Samsa, L. A., Gooch, B., Fee, B. E., Michael Cook, J., … Liddle, R. A. (2011). Amino acids stimulate cholecystokinin release through the Ca2+-sensing receptor. American Journal of Physiology – Gastrointestinal and Liver Physiology, 300(4), G528-37.
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